Aminoácidos, Notas de aula de Engenharia de Alimentos

Baixe Aminoácidos e outras Notas de aula em PDF para Engenharia de Alimentos, somente na Docsity! un e o UÚ O Õ E O om OU W O o Q “(D+ O =  BIOMOLÉCULAS • Formadas pelos seguintes átomos: C = carbono N = nitrogênio O = oxigênio H= hidrogênio • Compostos de estrutura simples, presentes nos seres vivos e essenciais aos processos vitais. •As proteínas são as biomoléculas mais importantes nos seres vivos. São polímeros formadas por unidades monoméricas. Bio = organismo vivo Molécula = união de dois ou mais átomos distintos Biomoléculas = moléculas de importância biológica. AMINOÁCIDOS • Estruturas monoméricas formam proteínas por ligações peptídicas. • 1806 – descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA, encontrado no aspargo. • até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes, o último foi a TREONINA. •Todos 20 AAs são -aminoácidos. Possuem grupo carboxila (aminoácidos. Possuem grupo carboxila (COO-aminoácidos. Possuem grupo carboxila () e amino (NH3+) ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α). • Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R. •Existem 2 exceções: Prolina e Hidroxiprolina que são -aminoácidos. Possuem grupo carboxila (iminoácidos AMINOÁCIDOS •AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica que influenciam a sua solubilidade em água. •Todos os AA exceto a glicina, o carbono está ligado a quatro diferentes grupos: carboxila, amino, grupo R e átomo de H+. •Na glicina o grupo R é um outro átomo de hidrogênio. GLICINA Propriedades Gerais • Em pH fisiológico os grupos amino e carboxílico dos 20 AAs ionizam-aminoácidos. Possuem grupo carboxila (se. • Grupos α-aminoácidos. Possuem grupo carboxila (carboxílico -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( pK = 2,2 em pH 3,5 encontram-aminoácidos. Possuem grupo carboxila (se ionizados. • Grupos α-aminoácidos. Possuem grupo carboxila (amino -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( pK = 9,4, em pH 8,0 encontram-aminoácidos. Possuem grupo carboxila (se ionizado. •Substâncias anfóteras -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( Os AAs podem atuar como ácido ou base. • Moléculas que carregam grupos de polaridade oposta como os AAs são conhecidas como íons dipolares. • São bastante solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos. Nonpolar, aliphatic R groups COO” Ccoor Ccoor + | + | -H HN—-C—H HN-—C—H + AL | HoN” “CH, H CH, | | HC CH, Glycine Alanine Proline oo” 700 ” HN-C-H HN-C—H CHo H-G—CH, po Hz CH; CHs CH; Leucine Isoleucine CR Ccoor | HN—-C—-H CH LN CH, CH; Valine C0OO” HN-C-H CH, CH, 7 CHs Methionine SA E no a, = ad “am 15 A = =. / e Aromatic R groups UFG Goo" Goo" CoOoOr HN CH HN-C-H HN-C—-H E o Tryptophan Phenylalanine Tyrosine A “À no q Polar, uncharged R groups “e co0- co0- çoo” UFG HoN-C-H HN-C-H HoN-C—H CcH,0H H—C—OH CHo | CH; sH E a Serine Threonine Cysteine Met G00 | Goo" HN-C-H HN-C-H o E o CH; PAR HN” “o é E HN” “o ÀAsparagine Glutamine o ame qi O  Classificação dos Aminoácidos Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.  Não essenciais - são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais. São de 10 a 12 AAs encontrados em suas proteínas  É importante ressaltar que, para os vegetais, todos os aminoácidos são não essenciais. Fica claro que classificar um aminoácido em não essencial ou essencial depende da espécie estudada; assim um certo aminoácido pode ser essencial para um animal e não essencial para outro.  ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS Arginina Alanina Histidina Aspartato Isoleusina Asparagina Leusina Cisteína Lisina Glutamato Meteonina Glutamina Fenilalanina Glicina Treonina Prolina Triptofano Serina Valina Tirosina AMINOÁCIDOS Classificação dos Aminoácidos QUANTO AO DESTINO NO METABOLISMO ANIMAL Glucogênicos: (Podem ser transformados em glicose). Alanina, arginina, metionina, cisteína, cistina, histidina, treonina e valina. Glucocetogênicos: (Podem se transformar em glicose ou em corpos cetônicos). fenilalanina, tirosina e triptofano, isoleucina e lisina Cetogênicos: (Podem se transformar em corpos cetônicos). Leucina Propriedades Químicas Característica ácida (presença do grupo carboxila); Característica básica (presença do grupo amino); Interação intramolecular, originando um "sal interno": Solúveis em água; Insolúveis em solventes orgânicos PF e PE altos (características dos sais) Propriedades Químicas 1. Podem atuar tanto como ácido (doador de prótons), quanto base (receptor de prótons). 2. Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos quanto em bases, produzindo sais : Estereoquímica: Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α está ligado a 4 diferentes grupos e forma 2 arranjos espaciais. Com exceção da glicina os AAs tem 2 estereoisômeros. Toda molécula com centro quiral são opticamente ativos: Não são sobrepostas uma a outra. Nomenclatura Os carbonos são alinhados verticalmente e: OH para direita = D – gliceraldeído (Destrógira) OH para esquerda = L – gliceraldeído (Levógira) Nomenclatura Regra aplicada para os AAs: • D -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( aminoácidos = grupo amino na direita. • L -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( aminoácidos = grupo amino na esquerda. • Todos os AAs originários das proteínas apresentam configuração L. COo HN= CH CH, L-Alanine CHs  Nomenclatura 1 -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( SISTEMA RS: -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( 1956 – Robert Cahn, Cristopher Ingald e Vladmir Prelong. • 4 grupos ligados ao carbono quiral são numerados de acordo com a prioridade específica: átomos com números atômicos maiores tem prioridade sobre os de números atômico menor. SH > OH > NH2 > COOH > CHO > CH2OH > C6H5 > CH3 > H • Aos grupos são atribuídos letras W, X, Y, Z, a escolha de prioridades é W > X > Y > Z. • Quando a ordem dos grupos W X Y for no sentido horário, a configuração é R. Se a ordem for anti-aminoácidos. Possuem grupo carboxila (horária, a configuração é S. • Todos os L -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( aminoácidos obtidos das proteínas são (S) -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( aminoácidos.-aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( -aminoácidos. Possuem grupo carboxila ( Tabela Periódica dos Elementos 1 novo 18 e original [E Metais aicatinos Actinídios via q : E a [- 1H 2 | Metais alculinos-terrosos Outros meleis 18 ta 15 16 7 He risregêno IA A IVA va via via pe D) Metais de transição E tisomesis [4] cases E 2 | antanídeas Gases nobres Ne Naén as 3 3 a 5 e 7 8 9 10 n 12 Ar ns vs vB vis vis vu 5 15 im a pa g 38 [5 4 Ga “ Ge “ Kr É 19 Rs E & 4 5 RES n ésn is é xe a Glee ge s as o son Tm iPb iBiii o Zosssas 2o72 aos ssoss no 13 E ns ne n7 ns 7 sotoros dica | fnsman | urgnitum | Uurhestum | imuncessiam — Ururscciam a Ea 7 Massas atômicas em parênteses são aquetas do Isótopo mais estável ou comum ce aulas de Ses 6 “057 Michal Desa (micros Garan com] Me dora competia Nota: Oo números de 0 4 70 40 4064 406 4060 40 400 5060 47 47 4 adofados em 1084 pola Ce É E Sm & Eu É Gd & Tb &Dy “Ho &Er &TmãkiYb &lu & inte abenal Union i Pure co À = 5 io É muópio É cosotiio É tócio É Dimódio É Momo É Emo É túio É nú É Lúóio É Inte maticnal Union tr Toe tão O Gai O SERES É Jólldem feitio férbioa Sério Jesêoar Mad ias (Unãointernecional de E E = = E E E E E : : : Guímica Pura picada). os E E E pr SR PR PSD E SE RE FER nomos dos clomentos 112 Th & E E E E E E = É É É É Tifsão de eumivalenos Tie É netônio É ptônio 28 Amido É cuio 8 Bomuéio É Calíómio É Eireário 22 rómio É mencolôvioil Mobdio É Lino latros dsseos numeros Titan à cu É a à am à em dem é é am à o) Cê q à qn é Í / = Es 2 4 SR E Z =  Aminoácidos Incomuns: • Resultam da modificação específica de um resíduo de aminoácido após a cadeia polipeptídica da proteína ter sido sintetizada. • Adição de grupos químicos nas cadeias laterais do AA: hidroxilação, metilação, acetilação, carboxilação e fosforilação. FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS AMINOÁCIDOS Funcionam como mensageiros químicos na comunicação entre células. • Glicina, ácido γ–aminobutírico (GABA) e a dopamina são neurotransmissores. • Histamina, produto da descaboxilação da histidina, potente mediador local em reações alérgicas. • Tiroxina, hormônio tireóideo, derivado da tirosina. Titulação LIGAÇÃO PEPTÍDICA PEPTÍDEOS São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de um mol de H2O. Ligação conhecida como peptídica.