Docsity
Docsity

Prepare-se para as provas
Prepare-se para as provas

Estude fácil! Tem muito documento disponível na Docsity


Ganhe pontos para baixar
Ganhe pontos para baixar

Ganhe pontos ajudando outros esrudantes ou compre um plano Premium


Guias e Dicas
Guias e Dicas

enzimas e coenzimas, Notas de aula de Enfermagem

aula sobre enzimas e coenzimas desenvolvida pela Professora Elisangela Castanha, PhD Biomedical Sciences University of South Carolina

Tipologia: Notas de aula

2010

Compartilhado em 09/10/2010

marii-loiola-7
marii-loiola-7 🇧🇷

5

(1)

11 documentos

Pré-visualização parcial do texto

Baixe enzimas e coenzimas e outras Notas de aula em PDF para Enfermagem, somente na Docsity! ENZIMAS E COENZIMAS ESTRUTURA E PROPRIEDADES GERAIS Professora Elisangela Ramos Castanha, PhD Biomedical Sciences – University of South Carolina Bioquimica: A Lógica Molecular dos Organismos Vivos. INTRODUÇÃ O Manutenção Vida Celular Reações Químicas Especifica s Velocidades Adequadas Produtos Definidos Suficiente Produtos Remoção Metabolitos ENZIMA S ESTRUTURA Enzima Simples Aminoacid os Enzima Conjugad a Aminoacid os Parte Proteíca + Parte não Proteíca Holoenzi ma Apoenzi ma Grupo Prostetico Cofato r Coenzi ma Estrutura Proteica Tridimensional Determina: • Função Enzimática • Especificidade de substrato • Dependência da temperatura • Dependência do pH COFATORES E COENZIMAS Cofator es • Pequenas moléculas orgânicas (flavina, heme) ou inorgânicas (ions metalicos) necessárias para a função de uma enzima.  • Não estão ligados permanentemente à molécula da enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa. Anidrase carbónica II. A esfera a cinzento é um ion de zinco que funciona como cofator no sítio ativo. COFATOR ENZIMA Zn2+ Anidrase-carbônica Zn2+ Carboxipeptidase Mg2+ Hexoquinase COFATORES E COENZIMAS Coenzim as • Compostos orgânicos, quase sempre derivados de vitaminas (riboflavina, tiamina, ácido fólico) que atuam em conjunto com as enzimas. • Transportam grupos químicos de uma enzima para outra • São modificadas quimicamente como consequência da ação enzimática (classe especial de substratos, ou substratos secundários) Modelo tridimensional da coenzima NADH SUBSTRATO E CENTRO ATIVO • Sítios onde se ligam cofatores • Sítios de ligações para pequenas moléculas, que são produtos ou substratos, diretos ou indiretos, da reação catalisada. • Estas ligações servem para aumentar ou diminuir a atividade da enzima, providenciando um meio de regulação por feedback. Outros Sítios de Ligação ESPECIFICIDADE ENZIMA- SUBSTRATO A forma complementar, carga e características hidrofílicas /hidrofóbicas, são responsáveis pela especificidade enzima-substrato. Grau de especificidade – enzimas + 1 substrato enzimas + diferentes substratos estruturalmente relacionados Modelos de Especificidade ESPECIFICIDADE ENZIMA- SUBSTRATO Modelo Chave-Fechadura Encaixe perfeito do substrato no sítio de ligação, que seria rígido como uma fechadura. Enzimas e substratos apresentam formas geométricas complementares se encaixando de maneira precisa umas nos outros. Classe 1 Oxirredutases Desidrogenases e Oxidases Catalisam reações de oxirredução, transferindo eletrons, hidretos (H-) ou protons (H+). Classe 2 Transferases Quinases e Transaminases Transferem grupos químicos entre moléculas. Classe 3 Hidrolasespeptidades Utilizam a água como receptor de grupos funcionais de outras moléculas. CLASSE DAS ENZIMAS Classe 4 Liases Dehidratases e Descarboxilases Formam ou destroem ligações duplas, respectivamente retirando ou adicionando grupos funcionais. Classe 5 Isomerases Epimerases Transformam uma molécula num seu isómero. Classe 6 Ligases Sintetases Formam ligações químicas por reacções de condensação, consumindo energia sob a forma de ATP. CLASSE DAS ENZIMAS CINETICA ENZIMATICA Estudo da velocidade das reações enzimáticas, e os fatores que influenciam nesta velocidade. A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se a quantidade de produto formado ou a quantidade de substrato consumido por unidade de tempo de reação. Equação de Michaelis-Menten         FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DE UMA REACAO ENZIMATICA Concentração da Enzima Velocidade reação enzimática e diretamente proporcional a concentração da enzima, considerando-se que a concentração do substrato seja fixa Concentracao Enzimatica V e lo ci d a d e Enzimas cuja Concentração Plasmática esta Alterada em Condições Patológicas Patologia EnzimasHepatite Transaminases Enfarte Miocardio Creatinaquinase, Lactato Desidrogenase Pancreatite Amilase, Lipase Embolia Pulmonar Transaminases Processos Obstrutivos Biliares Fosfatase Alcalina FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DE UMA REACAO ENZIMATICA Efeito do pH pH Ótimo – ação enzimática máximaAlteração do pH – diminuição atividade enzima • Afeta o caráter iônico dos grupos COO e NH3 • Modificações no Centro ativo • Modificações conformação enzima Valores de pH Ótimo de Algumas Enzimas Enzima Substrato pH Ótimo Pepsina (mucosa gastrica) Ovoalbumina 1.5 Amilase (pancreatica) Amido 6.7 Urease (feijao-soja) Urea 7.0 Arginase (figado) L-Arginina 9.8 FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DE UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA Efeito da TemperaturaA velocidade de uma reação enzimática aumenta a medida que a temperatura se eleva ate atingir a temperatura ótima Enzimas celulares humanas – 37C  Modulação Alostérica    REGULACAO ENZIMATICA Induz: Modificações conformacionais na estrutura espacial do enzima Modifica a afinidade do enzima para com os seus substratos e Reversível " Competitiva " Não Competitiva " Mista º Irreversível Inibição Reversível Competitiva • Há competição pelo centro ativo da enzima • O inibidor é estruturalmente semelhante ao substrato •A inibição pode ser revertida adicionando mais substracto ao meio • O Km aumenta e o Vmax não se altera INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Inibição Irreversível • O inibidor combina-se permanentemente ao enzima de uma das seguintes formas:  Ligação covalente  Destruição de um grupo funcional essencial ao funcionamento do enzima  Ligação não covalente particularmente estável INIBICAO ENZIMATICA INIBICAO ENZIMATICA Usos de inativadores Medicamentos Venenos Aspirina inibe a ciclooxigenase 1 e a ciclooxigenase 2, que são enzimas que produzem um mensageiro que age em casos de inflamação, neste caso uma prostaglandina, suprimindo assim a dor e a inflamação. O cianureto é um inativador enzimático irreversível, que se combina com cobre e zinco no sítio ativo da enzima citocromo c oxidase bloqueando a respiração celular O ácido fólico (à esquerda) e a droga anticancerígena metotrexato são semelhantes na sua estrutura. Como resultado, o metotrexato é um inibidor competitivo de muitas das enzimas que utilizam os folatos. ZIMOGENIOS Enzimas de acao extracelular zimogenio s Hidrolise ligacoes peptidicas Remocao de residuos de aminoacidos Nova Estrutura Tridimensional plasma, trato digestivo precursores inativos intracelulares Transformacao extracelular Enzima Ativa Zimogenio Intracelular Enzima ativa Extracelular Clivagem proteolítica Extracelular
Docsity logo



Copyright © 2024 Ladybird Srl - Via Leonardo da Vinci 16, 10126, Torino, Italy - VAT 10816460017 - All rights reserved