• ENZIMAS:

  • São proteínas* especializadas na catálise de reações biológicas.

  • Regulam as velocidades de praticamente todos os processos fisiológicos

  • Possuem alto grau de especificidade pelo seu substrato

  • Estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a sua grande especificidade e poder catalítico → superior aos dos catalisadores produzidos pelo homem.

  • * em grande maioria, pois as ribozimas são RNAs com atividade catalítica (catalisam a quebra e a síntese de ligações fosfo-diéster)

  • Classificação e nomenclatura das enzimas:

  • Nome do substrato + “ase”

  • Ex: Urease= Hidrolisa a Uréia

  • Polimerase= Polimeração de Nucleotídeos para

  • formar DNA

Classificação Sistemática Adotada

  • Classificação Sistemática Adotada

  • PROPRIEDADES DAS ENZIMAS:

  • São catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação que catalisam.

  • SÍTIOS ATIVOS:

  • As moléculas de enzimas contém uma região específica, formando uma fenda, que é chamado sítio ativo

  • Contém cadeias laterais de aa que criam uma superfície tridimensional complementar ao substrato

  • O sítio ativo é o local onde o substrato se liga à enzima, formando um complexo enzima-substrato (ES)

Ação Enzimática

  • Ação Enzimática

  • ESPECIFICIDADE:

  • As enzimas são altamente específicas, interagindo com um ou alguns poucos substratos e catalisando apenas um tipo de reação.

  • - Forças não-covalentes: Forças de Van der Walls, Interações eletrostáticas, Ligações de Hidrogênio, Interações hidrofóbicas

  • Ligação da enzima ao substrato:

  • Modelo Chave-fechadura

  • Modelo de Encaixe induzido

  • COFATORES:

  • Algumas enzimas só realizam atividade catalítica caso estejam associadas a um cofator, componente não-protéico

  • Cofator pode ser:

  • - íon metálico (Cu2+, Fe3+ ou Zn2+) ou coenzima (molécula orgânica frequentemente derivada de vitaminas). Algumas enzimas requerem ambos

  • O complexo cataliticamente ativo enzima-cofator é denominado holoenzima.Quando o cofator é removido, a enzima cataliticamente inativa recebe o nome de apoenzima

  • Um grupo prostético é uma coenzima firmemente ligada à enzima, que não se dissocia desta.

  • Cofator + enzima = Holoenzima

        • catalicamente ativo
  • Holoenzima – Cofator = Apoenzima

        • catalicamente inativo

  • Influência do pH:

  • A maioria das enzimas apresentar um valor de pH para o qual a sua atividade é máxima

  • A atividade enzimática diminui à medida que o pH se afasta deste valor ótimo

  • Esse pH ótimo depende da estrutura primária da enzima (quais aa compõem seu sítio ativo)

  • Valores extremos de pH podem levar a desnaturação da enzima, pois a atividade catalítica depende do caráter iônica das cadeias laterais dos aa

  • Influência da temperatura:

  • A elevação da temperatura (até certo ponto) favorece a velocidade da reação enzimática

  • Uma elevação maior da temperatura resulta em redução na velocidade de reação, como resultado da desnaturação da enzima, induzida pela temperatura.

  • Acima de 50-55ºC a maioria das proteínas globulares, inclusive enzimas, são desnaturadas

  • - Desnaturação causa drásticas alterações conformacionais na molécula, acarretando perda de catálise

  • Inibição: Competitiva ou não-competitiva:

  • Inibição Competitiva:

  • O inibidor tem semelhança estrutural com o substrato

  • O inibidor liga-se reversivelmente ao mesmo sítio de ligação que o substrato normalmente ocuparia, competindo desta forma com o substrato por esse sítio

  • O efeito do inibidor competitivo é revertido pelo aumento da concentração do substrato

  • Inibição não-competitiva:

  • - Inibidor e substrato ligam-se a sítios diferentes sobre a enzima.

  • O inibidor pode ligar-se tanto a enzima livre quanto ao complexo ES, de modo a impedir que a reação ocorra.

  • O efeito inibidor não pode ser revertido pelo aumento da concentração do substrato, diminuindo a velocidade da reação

  • REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

  • - A regulação da velocidade das reações enzimáticas é essencial para o organismo coordenar seus inúmeros processos metabólicos.

  • Pode se dar por:

  • Controle ou modulação alostérica

  • Regulação de enzimas por modificação covalente

Modulação Alostérica 

  • Modulação Alostérica 

  • - Enzimas alostéricas:

  • sítio ativo (específico para o substrato)→ substrato

  • +

  • sítio modulador ou alostérico (específico para o modulador) → modulador alostérico ou efetor (ligação não-covalente)

  • A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos

  • - Modulador alostérico pode inibir ou estimular a enzima alostérica:

  • positivo → ativa a enzima

  • negativo → inibe a enzima

  • Modulação Covalente:

  • Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas ativa/inativa.

  • O processo ocorre principalmente por adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de serina.

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